PRIONS

PRIONS

Le prix Nobel 1997 de physiologie et de médecine, a été attribué en octobre 1997 à Stanley Prusiner, pour avoir ajouté le prion, nouveau principe biologique d’infection, à la liste des agents infectieux classiques, qui regroupe les bactéries, les virus, les champignons et les parasites. Ce prix Nobel, attribué uniquement à Stanley Prusiner, a récompensé l’obstination d’un chercheur américain, actuellement professeur de neurologie à l’Université de Californie à San Francisco, qui s’est acharné pendant plus de 20 ans, seul contre une bonne partie de la communauté scientifique, à démontrer que les prions sont responsables des encéphalopathies spongiformes subaiguës transmissibles (ESST), tant animales qu’humaines. C'était la première fois que les membres de l’Institut Karolinska de Stockholm avaient pris le risque inhabituel pour cette institution, de récompenser un chercheur dont les travaux n’étaient pas totalement validés. Comme l’a déclaré Luc Montagnier au journal Le Monde (8-10-1997) « La leçon que l’on peut tirer de ce prix est qu’il faut en sciences comme ailleurs, savoir se battre pour ses idées, quand même ces dernières, sont perçues dérangeantes pour ses pairs ».

C’est en 1967 que Thykave Alper, travaillant à Londres, découvre que les ultraviolets dont le pic d’absorption est à 250 nanomètres et qui détruisent les acides nucléiques, sont inactifs sur l’agent responsable de la tremblante du mouton (scrapie) et que par ailleurs la très petite taille de la particule infectieuse est plus compatible avec celle d’une protéine qu’avec celle d’un virus. La même année le mathématicien John Griffith, du Bedford Collège de Londres, suggère que l’agent infectieux de la scrapie est en fait une protéine cellulaire dont la conformation spatiale est altérée et qui peut s’auto-répliquer, c'est à dire se reproduire ! Hypothèse révolutionnaire pour l'époque !

En France Raymond Latarjet en 1970, apporte quelques preuves expérimentales sur la nature protéique de cet agent infectieux non conventionnel, en particulier que cette particule infectieuse est sensible au rayonnement ultraviolet à 280nm, pic d’absorption des sensible au rayonnement ultraviolet à 280nm, pic d’absorption des protéines. Reprenant cette hypothèse, Stanley Prusiner en 1970, purifie partiellement cette protéine infectieuse et la dénomme Protéine PrP (Protease Resistant Protein) ; mais ce n’est qu’en 1982, qu’il achève sa purification et lui attribue le nom de Prion (Proteinaceous Infectious Particle). Ce mystérieux prion, doit sa triste célébrité à l’une des plus graves crises de sécurité alimentaire, ayant touché l’Europe : « L’affaire del a vache folle ». Cette crise a éclaté le 20 mars 1996, lorsque Stephan Dorrell, le secrétaire d’Etat britannique à la Santé, informe que dix personnes (de jeunes adultes), sont atteintes d’une nouvelle forme de la maladie de Creutzfeldt-Jakob, pathologie qui était surtout connue pour toucher des personnes âgées.

Cette nouvelle variante de la maladie de Creutzfeldt-Jakob (VMCJ ou N-MCJ) a fait à ce jour (janvier 2005) 157 victimes (140 en Grande-Bretagne, 6 en France, deux en Irlande, 1 en Italie, 1 à Hongkong,1 aux Etats-Unis et 1 au Japon), contaminées par la consommation de viande de bovins atteints d’encéphalopathie spongiforme bovine (ESB).

C’est en octobre 1997, que Moira Bruce (Edimbourg) apporte la preuve quasi certaine de la transmissibilité de l’encéphalopathie spongiforme bovine (ESB) à l’Homme, chez lequel se développe la nouvelle variante de la maladie de Creutzfeldt-Jakob (V-MCJ). Pour autant, rien ne permet encore de se prononcer sur l’ampleur future de l’épidémie chez l’Homme et on reste toujours dans une très grande incertitude, le microbiologiste anglais Stephen Dealler estimant que l'épizootie n'atteindra son apogée qu'entre 2010 et 2020. Pour demeurer optimiste, espérons que l’avenir reste favorable à l’espèce humaine, mais aussi à nos animaux d'élevage, que ce soit les bovins, les ovins ou les caprins !

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